Artículo publicado el 24 de enero de 2012 en The Physics ArXiv Blog
Un método no destructivo para tomar imágenes de proteínas aisladas podría ayudar a resolver uno de los mayores retos de la biología.
El comportamiento y funcionamiento de las proteínas está, en gran parte, determinado por su forma. Por lo que uno de los mayores desafíos actuales de la biología es comprender y modelar la estructura de las proteínas.
Pero es una tarea compleja. Los biólogos actualmente lo hacen usando técnicas como la cristalografía por rayos-X, que requiere que se encadenen millones de proteínas para formar un cristal. El problema es que la mayor parte de las proteínas no forma cristales. E incluso cuando lo hacen, no todas las moléculas estarán en la misma conformación y, por tanto, el patrón de difracción puede terminar siendo una especie de media de varias formas diferentes.
Por esto es por lo que los biólogos conocen la forma de sólo menos del 2 por ciento de las proteínas humanas.
Foto 0 en Holografía de electrones produce la primera imagen de una proteína aislada: pega esta imagen en tú pagina, Foro, Myspace o Ebay con este código...
 Proteínas Crédito: Argonne National Laboratory
Lo que se necesita, por supuesto, es una forma de crear imágenes de las proteínas individuales. Una idea es usar rayos-X o haces de electrones para conseguirlo, y así es como algunos grupos han tenido cierto éxito con esta técnica. Pero la desventaja es que los haces con una energía de unos pocos KeV tienden a destruir las biomoléculas, por lo que no está claro lo precisas que pueden ser estas imágenes. Tampoco es posible ver las moléculas durante el periodo.
Hoy, Jean Nicholas Longchamp y sus colegas de la Universidad de Zurich en Suiza, han encontrado una forma de solventar esto. Estos chicos hacen una sugerencia totalmente sensata de crear las imágenes de las proteínas usando haces de electrones de baja energía que no destruyen las biomoléculas.
A esta energía, los haces de electrones tienen una longitud de onda de un nanómetro aproximadamente, haciéndolos perfectos no sólo para imágenes de resolución atómica, sino para holografía.
Y esto es exactamente lo que han hecho estos muchachos. Han creado un holograma electrónico de una molécula proteica conocida como ferritina – es la proteína en forma de balón de fútbol que almacena y libera hierro y se encuentra en casi todos los seres vivos.
La técnica es bastante simple. Mezclan ferritina y nanotubos de carbono en agua, permitiendo luego que ésta se evapore. Ésto deja a los nanotubos de carbono con proteínas de ferritina aisladas unidas a ellos.
La evaporación tiene lugar en un contenedor similar a un colador y deja parte de los nanotubos portadores de ferritina suspendidos en los agujeros del colador. Esto permite que Longchamp y sus colegas envíen el haz de electrones de baja energía desde un lado del agujero y luego registren el patrón de interferencia en el otro.
El resultado es el primer holograma electrónico de resolución atómica de ferritina jamás conseguido de una forma no destructiva. “Hemos informado de la primera investigación no destructiva de una proteína individual por medio de la holografía de electrones de baja energía”, comenta.
Incluso han comparado sus imágenes con unas de ferritina obtenidas con electrones de alta energía, y pueden demostrar el daño que provoca el bombardeo de alta energía.
Éstas son noticias emocionantes. El problema de determinar con precisión la estructura, y por tanto la funcionalidad, de las proteínas es un gran dolor de cabeza para los biólogos, y uno que la holografía de electrones de baja energía podría ayudar a resolver rápidamente. “El método de preparación de la muestra puede aplicarse a un amplio grupo de moléculas”, dicen Longchamp y sus colegas.
Ahora quieren mejorar la resolución de su técnica, y tienen unos cuantos ases bajo la manga que sin duda investigarán.
Dado que la técnica es relativamente sencilla y barata, es de esperar ver una explosión de interés en la biología estructural de moléculas individuales a resolución atómica.
Artículo de Referencia: arxiv.org/abs/1201.4300: Non-Destructive Imaging Of An Individual Protein
Fecha Original: 24 de enero de 2012
Enlace Original
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